La UAL participa en la primera definición de una proteína de guisante que evita el daño celular
La investigadora adscrita al Campus de Excelencia Internacional Agroalimentario (ceiA3), Ana Cámara, colabora en la obtención de la estructura de la tiorredoxina, una aportación que abre camino para su aplicación en agroalimentación, medicina o farmacología y los resultados del estudio se han publicado en la revista Journal of Biological Macromolecules
Un equipo de investigación de las universidades de Almería (UAL), Granada, Miguel Hernández de Elche, Estación Experimental del Zaidín, Instituto de Química Física Blas Cabrera, Centro de Investigación Príncipe Felipe y de la empresa ProtQSAR, han descrito por primera vez la forma tridimensional de la tiorredoxina, una macromolécula que participa en multitud de procesos en las plantas. Conocer su forma abre el camino para su aplicación en áreas como la agroalimentación, la medicina o la farmacología, y de ahí la relevancia de un trabajo en el que la representante de la UAL ha sido Ana Cámara, del Departamento de Química y Física y responsable del grupo de investigación adscrito al ceiA3 ‘Estructura de proteínas | BIO-328‘.
Los resultados de este estudio se han publicado en un artículo titulado “Three-dimensional solution structure, dynamics and binding of thioredoxin m from Pisum sativum”, en la revista International Journal of Biological Macromolecules, y permitirán el desarrollo de nuevas estrategias para adaptar la funcionalidad de esta molécula a las necesidades de distintos campos de conocimiento, así como a comprender su cometido en otros organismos. Cabe recordar que la tiorredoxina aparece en plantas y está localizada en los cloroplastos, que son los órganos celulares responsables de la fotosíntesis, un proceso en el que la materia inorgánica y la luz del sol se transforman en nutrientes y dióxido de carbono. Interviene en el desarrollo de las raíces, la respuesta inmune al ataque por patógenos e insectos y el control de la actividad de otras sustancias claves.
No obstante, es una proteína que se encuentra presente en multitud de organismos, desde bacterias hasta humanos, y que ejerce papeles esenciales para la vida, protegiendo a las células del estrés oxidativo, que es el causante de su deterioro o muerte, y participando en una variedad de procesos biológicos. Existen diversos tipos, dependiendo de su localización en la célula, y los investigadores han planteado múltiples posibilidades para su aplicación en diversas especialidades, como en el tratamiento de semillas para reducir la respuesta alérgica al trigo, para regular procesos tumorales en células humanas o, incluso, para la generación de energía limpia con la creación de nanosensores que absorban los electrones originados en las reacciones químicas en las que interviene.
Ana Cámara ha detallado que no solo han definido por primera vez la estructura tridimensional de esta macromolécula, sino que se ha estudiado “su interacción con fructosa-1,6-bisfosfatasa (FBPasa), que es una enzima clave en la fotosíntesis y que modula ciertas reacciones en plantas y otros seres vivos con el objetivo de producir glucosa y equilibrar el contenido de azúcares en el organismo”. Así, conocer la estructura de una proteína en un organismo concreto es como tener un mapa que permite explicar cómo se relaciona con otros componentes en la célula y que indica cómo poder desarrollar otras aplicaciones. Lo ha descrito como un puzle, ya que se descubre la forma de cada pieza y cómo encajan todas, entendiendo así las funciones que se desarrollan en el interior de la céluda.
Cámara ha añadido que se han centrado en la forma de la tiorredoxina (TRXm) en guisantes porque estas proteínas se conectan con otras: “Es la base para entender el proceso de regulación de la oxidación celular, la producción de glucosa y el tratamiento de ciertas enfermedades”. En plantas, controla la enzima FBPasa que interviene en el ciclo por el que el dióxido de carbono atmosférico se transforma en carbohidratos durante la fotosíntesis, es decir, en sus nutrientes. Así, si FBPasa no realiza bien su función, la planta podría enfermar o morir al no recibir alimentos correctamente. En el trabajo se demuestra que la TRXm se une a esta enzima y han localizado los puntos específicos por donde lo hace.
Fuente: Universidad de Almería
